論文の概要: Thermal stability of solitons in protein $\alpha$-helices
- arxiv url: http://arxiv.org/abs/2202.00525v1
- Date: Sun, 30 Jan 2022 13:16:05 GMT
- ステータス: 処理完了
- システム内更新日: 2023-02-27 07:11:32.682592
- Title: Thermal stability of solitons in protein $\alpha$-helices
- Title（参考訳）: タンパク質$\alpha$-helicesにおけるソリトンの熱安定性
- Authors: Danko D. Georgiev, James F. Glazebrook
- Abstract要約: タンパク質$alpha$-helicesは、ソリトンによるエネルギー輸送を補助する生物環境を提供する。
熱ノイズの存在は、タンパク質のソリトンを不安定にし、そのエネルギーを有限の寿命で放出する。
1つのアデノシン三リン酸分子の加水分解により3つのアミドIエキシトン量子が開始できるため、多価ソリトンが様々な生理機能を保持することが可能である。
- 参考スコア（独自算出の注目度）: 0.0
- License: http://arxiv.org/licenses/nonexclusive-distrib/1.0/
- Abstract: Protein$\alpha$-helices provide an ordered biological environment that is
conducive to soliton-assisted energy transport. The nonlinear interaction
between amide I excitons and phonon deformations induced in the hydrogen-bonded
lattice of peptide groups leads to self-trapping of the amide I energy, thereby
creating a localized quasiparticle (soliton) that persists at zero temperature.
The presence of thermal noise, however, could destabilize the protein soliton
and dissipate its energy within a finite lifetime. In this work, we have
computationally solved the system of stochastic differential equations that
govern the quantum dynamics of protein solitons at physiological temperature,
T=310 K, for either a single isolated $\alpha$-helix spine of hydrogen bonded
peptide groups or the full protein $\alpha$-helix comprised of three parallel
$\alpha$-helix spines. The simulated stochastic dynamics revealed that although
the thermal noise is detrimental for the single isolated $\alpha$-helix spine,
the cooperative action of three amide I exciton quanta in the full protein
$\alpha$-helix ensures soliton lifetime of over 30 ps, during which the amide I
energy could be transported along the entire extent of an 18-nm-long
$\alpha$-helix. Thus, macromolecular protein complexes, which are built up of
protein $\alpha$-helices could harness soliton-assisted energy transport at
physiological temperature. Because the hydrolysis of a single adenosine
triphosphate molecule is able to initiate three amide I exciton quanta, it is
feasible that multiquantal protein solitons subserve a variety of specialized
physiological functions in living systems.
- Abstract（参考訳）: タンパク質$\alpha$-helicesは、ソリトン支援エネルギー輸送に寄与する秩序のある生物環境を提供する。
アミドIエキシトンとペプチド群の水素結合格子に誘起されるフォノン変形との非線形相互作用は、アミドIエネルギーの自己トラッピングをもたらし、非温度で持続する局在準粒子(ソリトン)を生成する。
しかし、熱雑音の存在は、タンパク質のソリトンを不安定化し、そのエネルギーを有限寿命で放出する可能性がある。
本研究では,水素結合ペプチド群の1つの単離された$\alpha$-helix spine,または3つの平行な$\alpha$-helix spineからなるフルタンパク質$\alpha$-helixのいずれに対しても,生理的温度におけるタンパク質ソリトン量子力学を支配する確率微分方程式系を計算的に解いた。
擬似確率力学により, 1個の単離された$\alpha$-helix spineに対して熱雑音は有害であるが, フルタンパク質$\alpha$-helixの3つのアミドIエキシトンクエンタムの協調作用により, 30 ps以上のソリトン寿命が保証され, その間にアミドIのエネルギーを18nmの$\alpha$-helixまで輸送できることがわかった。
したがって、タンパク質$\alpha$-helicesでできた高分子タンパク質複合体は、生理的温度でソリトンによるエネルギー輸送を利用することができる。
単一のアデノシン三リン酸分子の加水分解は3つのアミドiエキシトン量子化を誘導することができるため、多量タンパク質ソリトンが生体内で様々な特殊な生理機能を持つことができる。
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