論文の概要: Quantum relaxometry for detecting biomolecular interactions with single NV centers

• arxiv url: http://arxiv.org/abs/2512.10269v1
• Date: Thu, 11 Dec 2025 04:15:41 GMT
• ステータス: 翻訳完了
• システム内更新日: 2025-12-12 16:15:42.185739
• Title: Quantum relaxometry for detecting biomolecular interactions with single NV centers
• Title（参考訳）: 単一NV中心との生体分子相互作用検出のための量子緩和法
• Authors: Min Li, Qi Zhang, Xi Kong, Sheng Zhao, Bin-Bin Pan, Ziting Sun, Pei Yu, Zhecheng Wang, Mengqi Wang, Wentao Ji, Fei Kong, Guanglei Cheng, Si Wu, Ya Wang, Sanyou Chen, Xun-Cheng Su, Fazhan Shi,
• Abstract要約: 単一分子レベルでの生体分子間相互作用の研究は、生命科学における重要な研究領域として現れている。 分子間相互作用解析法を開発した。
• 参考スコア（独自算出の注目度）: 29.06815205244979
• License: http://arxiv.org/licenses/nonexclusive-distrib/1.0/
• Abstract: The investigation of biomolecular interactions at the single-molecule level has emerged as a pivotal research area in life science, particularly through optical, mechanical, and electrochemical approaches. Spins existing widely in biological systems, offer a unique degree of freedom for detecting such interactions. However, most previous studies have been largely confined to ensemble-level detection in the spin degree. Here, we developed a molecular interaction analysis method approaching single-molecule level based on relaxometry using the quantum sensor, nitrogen-vacancy (NV) center in diamond. Experiments utilized an optimized diamond surface functionalized with a polyethylenimine nanogel layer, achieving $\sim$10 nm average protein distance and mitigating interfacial steric hindrance. Then we measured the strong interaction between streptavidin and spin-labeled biotin complexes, as well as the weak interaction between bovine serum albumin and biotin complexes, at both the micrometer scale and nanoscale. For the micrometer-scale measurements using ensemble NV centers, we re-examined the often-neglected fast relaxation component and proposed a relaxation rate evaluation method, substantially enhancing the measurement sensitivity. Furthermore, we achieved nanoscale detection approaching single-molecule level using single NV centers. This methodology holds promise for applications in molecular screening, identification and kinetic studies at the single-molecule level, offering critical insights into molecular function and activity mechanisms.
• Abstract（参考訳）: 単一分子レベルでの生体分子相互作用の研究は、特に光学的、機械的、電気化学的アプローチを通じて、生命科学において重要な研究領域として現れてきた。 生体系に広く存在するスピンは、そのような相互作用を検出するためのユニークな自由度を提供する。 しかし、これまでのほとんどの研究はスピン度におけるアンサンブルレベルの検出に限られていた。 そこで本研究では, ダイヤモンド中の窒素空孔(NV)中心の量子センサを用いた緩和測定に基づく分子間相互作用解析法を開発した。 実験では、最適化されたダイヤモンド表面をポリエチルエニミンナノゲル層で機能させ、平均タンパク質距離が$\sim$10 nmに達し、界面の立体的障害を緩和した。 次に, ストレプトビジンとスピン標識ビオチン複合体の強い相互作用と, ウシ血清アルブミンとビオチン複合体の弱い相互作用を, ミクロスケールとナノスケールの両方で測定した。 アンサンブルNV中心を用いたマイクロメータスケール測定では、しばしば無視される高速緩和成分を再検討し、測定感度を大幅に高める緩和速度評価法を提案した。 さらに, 単一NV中心を用いた単一分子レベルでのナノスケール検出を実現した。 この手法は分子スクリーニング、同定、分子動力学の1分子レベルでの応用を約束し、分子機能と活性機構に関する重要な洞察を提供する。

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