論文の概要: PhiFold: Towards Dynamic Protein Design with Physics-Structured Covariance Modeling

• arxiv url: http://arxiv.org/abs/2609.32309v1
• Date: Sat, 26 Sep 2026 07:10:43 GMT
• ステータス: 翻訳完了
• システム内更新日: 2026-10-07 17:57:58.124152
• Title: PhiFold: Towards Dynamic Protein Design with Physics-Structured Covariance Modeling
• Title（参考訳）: PhiFold:物理構造共分散モデリングによる動的タンパク質設計を目指して
• Abstract要約: PhiFoldは、タンパク質のバックボーンとその2次ダイナミクスを共同生成するためのフレームワークである。 力学を3つの解釈可能な構成要素に分解する:局所的柔軟性、低ランクな集団運動表現、残余的な集団参加である。 平衡力学の明示的な表現で構造生成を統一することにより、PhiFoldはタンパク質を設計するための基礎を築いた。
• 参考スコア（独自算出の注目度）: 27.388532328916156
• License: http://arxiv.org/licenses/nonexclusive-distrib/1.0/
• Abstract: Protein design is moving beyond structural correctness toward function-aware design, yet existing generative models typically treat dynamics as a downstream property estimated through simulation or prediction after structure generation. Using MD trajectories as a generative target is also undesirable because stochastic, path-dependent trajectories over-specify the underlying equilibrium ensemble. We introduce PhiFold, a framework for jointly generating protein backbones and their second-order dynamics, represented by residue-displacement covariance. Rather than predicting the quadratically sized full covariance, PhiFold decomposes dynamics into three interpretable components: local flexibility, a low-rank collective-motion representation, and residue-wise collective participation. These components are assembled into a positive-definite covariance matrix with exact marginal consistency, yielding a compact and physically constrained representation of equilibrium dynamics. Across generated proteins, PhiFold improves recovery of local fluctuations and long-range residue coupling while remaining competitive on dominant collective-motion subspaces. It further enables bidirectional control of residue flexibility while preserving backbone designability. By unifying structure generation with an explicit representation of equilibrium dynamics, PhiFold lays a foundation for designing proteins not only by how they look, but also by how they move.
• Abstract（参考訳）: タンパク質設計は、構造的正しさを超えて機能認識設計へと移行しているが、既存の生成モデルは、シミュレーションや構造生成後の予測を通じて推定される下流特性としてダイナミクスを扱うのが一般的である。 MD軌道を生成標的として用いることも望ましくないのは、確率的、経路依存的な軌道が基礎となる平衡アンサンブルを過剰に特定するからである。 PhiFoldはタンパク質のバックボーンとその2次ダイナミクスを共同生成するフレームワークで、残基変位の共分散によって表される。 二次的な大きさの完全共分散を予測する代わりに、PhiFoldはダイナミクスを3つの解釈可能なコンポーネント(局所的柔軟性、低ランクの集団運動表現、残余の集団参加)に分解する。 これらの成分は正定値の共分散行列に正確な辺の整合性を持たせ、コンパクトで物理的に制約された平衡力学の表現を与える。 生成したタンパク質全体では、PhiFoldは局所的なゆらぎと長距離の残基結合の回復を改善しつつ、支配的な集団移動部分空間で競争力を維持している。 さらに、バックボーン設計性を保ちながら、残余の柔軟性の双方向制御を可能にする。 平衡力学の明示的な表現で構造生成を統一することにより、PhiFoldはタンパク質の外観だけでなく、その動きによってもタンパク質を設計するための基盤を築いている。

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