論文の概要: FACET: Factorized Asymmetric Conditioning for Efficient Transport in High-Fidelity Fluorescence Microscopy Synthesis

• arxiv url: http://arxiv.org/abs/2610.05353v1
• Date: Sun, 04 Oct 2026 16:21:05 GMT
• ステータス: 翻訳完了
• システム内更新日: 2026-10-10 14:22:42.193455
• Title: FACET: Factorized Asymmetric Conditioning for Efficient Transport in High-Fidelity Fluorescence Microscopy Synthesis
• Title（参考訳）: FACET:高密度蛍光顕微鏡合成における効率的な輸送のための非対称非対称条件
• Abstract要約: 本稿では,この構造を明示的な帰納バイアスとしてエンコードする確率的生成フレームワークであるFACETを紹介する。 分解非対称条件付けは、発生能のみではなく、高忠実で効率的で生物学的に意味のある細胞画像合成のためのキーレバーである。
• 参考スコア（独自算出の注目度）: 38.19764566111545
• License: http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
• Abstract: Fluorescence microscopy reveals where proteins localize, but only a limited number of proteins can be imaged in the same cell; generating these images from amino-acid sequence and the cell's morphological context enables in silico localization of unimaged proteins. The two conditions, however, play asymmetric roles: morphological context is spatially aligned with the target, whereas sequence is non-spatial and must specify protein-dependent localization within it, with recurring coarse patterns shared across proteins and finer protein-specific variation. Existing generators condition on both jointly, without separating what each explains. We introduce FACET (Factorized Asymmetric Conditioning for Efficient Transport), a probabilistic generative framework that encodes this structure as an explicit inductive bias: sequence semantics are learned from what context leaves unexplained, coarse localization regularities are shared across proteins through a semantic memory, and protein-specific variation is a bounded residual around them. A variance-preserving state projection further lets FACET perform continuous stochastic transport through a pretrained diffusion predictor with minimal parameter overhead. On held-out proteins, FACET improves spatial overlap by 34.3% on the Human Protein Atlas and 14.0% on OpenCell over a backbone-matched baseline, and reduces FID by 27.2% and 46.5%, respectively, with 75% fewer network evaluations. It also substantially improves protein-association structure recovery and yields better-calibrated predictions, while detailed ablations show complementary contributions from its design choices. These results identify factorized asymmetric conditioning, rather than generator capacity alone, as a key lever for high-fidelity, efficient, and biologically meaningful cellular image synthesis.
• Abstract（参考訳）: 蛍光顕微鏡により、タンパク質が局在する場所が分かるが、同じ細胞内では限られた数のタンパク質しか画像化できないことが判明し、アミノ酸配列からこれらの画像を生成し、細胞の形態学的文脈は、未画像のタンパク質のシリカ局在化を可能にする。 しかし、この2つの条件は非対称的な役割を担っている: 形態学的文脈は標的と空間的に一致しているのに対して、配列は非空間的であり、その内部のタンパク質依存的な局在を規定しなければならない。 既存のジェネレータは、それぞれの説明を分離することなく、両方で条件を調整します。 FACET (Factorized Asymmetric Conditioning for Efficient Transport) は、この構造を明示的な帰納的バイアスとして符号化する確率的生成フレームワークである。 分散保存状態投影により、FACETはパラメータのオーバーヘッドを最小限に抑えた事前訓練された拡散予測器を介して連続確率輸送を行うことができる。 ホールドアウトタンパク質では、FACETはヒトタンパク質アトラスで34.3%、OpenCellで14.0%、FIDで27.2%、46.5%、ネットワーク評価で75%減少する。 また、タンパク質結合構造の回復を大幅に改善し、より良いキャリブレーションの予測を得られる一方、詳細な改善は、その設計選択から補完的な貢献を示す。 これらの結果は、高忠実で効率的で生物学的に意味のある細胞画像合成のためのキーレバーとして、発電機の容量単独ではなく、因子化された非対称条件付けを同定した。

関連論文リスト

• Predictor-Guided Latent Space Codon Optimization for Maximizing Protein Expression [8.803091914904737]
  我々は、この離散的な問題を、事前訓練されたmRNA言語モデルの潜在空間にシーケンスをマッピングすることで、連続的な問題として再キャストする潜在空間コドン最適化(LSCO)を導入する。 LSCOは、不確実性を認識したデータ駆動型表現目標、構造安定性のための最小自由エネルギー正規化器、タンパク質からコドンへのバックトランスレーションモデル以前の自然性、タンパク質の忠実性に対する制約付きデコーディングの4つのコンポーネントを組み合わせた。
  論文  参考訳（メタデータ） (2026-10-02T10:18:50Z)
• ProteinAE: Protein Diffusion Autoencoders for Structure Encoding [64.77182442408254]
  本稿では,新規かつ合理化されたタンパク質拡散オートエンコーダであるProteinAEを紹介する。 プロテインAEは、タンパク質のバックボーン座標を直接E(3)から連続的でコンパクトな潜在空間にマッピングする。 本研究では,既存のオートエンコーダよりも優れた,最先端の再構築品質を実現することを実証する。
  論文  参考訳（メタデータ） (2025-10-12T14:30:32Z)
• Demystify Protein Generation with Hierarchical Conditional Diffusion Models [17.174551222714722]
  本稿では,特定の機能によって誘導される効率的なエンド・ツー・エンドタンパク質設計のための新しい条件付き拡散モデルを提案する。 異なるレベルの表現を同時に生成することにより、我々のフレームワークは、異なるレベルの階層関係を効果的にモデル化することができる。 また,生成したタンパク質の品質を評価するため,新しい信頼性評価指標であるProtein-MMDを提案する。
  論文  参考訳（メタデータ） (2025-07-24T17:34:02Z)
• On the Robustness of AlphaFold: A COVID-19 Case Study [16.564151738086434]
  高い精度にもかかわらず、AlphaFoldはそのような堅牢性を示していないことを実証する。 これにより、予測されたタンパク質構造が信頼される範囲を検知し定量化することが困難になる。
  論文  参考訳（メタデータ） (2023-01-10T17:31:39Z)
• State-specific protein-ligand complex structure prediction with a multi-scale deep generative model [68.28309982199902]
  タンパク質-リガンド複合体構造を直接予測できる計算手法であるNeuralPLexerを提案する。 我々の研究は、データ駆動型アプローチがタンパク質と小分子の構造的協調性を捉え、酵素や薬物分子などの設計を加速させる可能性を示唆している。
  論文  参考訳（メタデータ） (2022-09-30T01:46:38Z)
• Learning Geometrically Disentangled Representations of Protein Folding Simulations [72.03095377508856]
  この研究は、薬物標的タンパク質の構造的アンサンブルに基づいて生成ニューラルネットワークを学習することに焦点を当てている。 モデル課題は、様々な薬物分子に結合したタンパク質の構造的変動を特徴付けることである。 その結果,我々の幾何学的学習に基づく手法は,複雑な構造変化を生成するための精度と効率の両方を享受できることがわかった。
  論文  参考訳（メタデータ） (2022-05-20T19:38:00Z)
• EBM-Fold: Fully-Differentiable Protein Folding Powered by Energy-based Models [53.17320541056843]
  本研究では,データ駆動型生成ネットワークを用いたタンパク質構造最適化手法を提案する。 EBM-Foldアプローチは,従来のロゼッタ構造最適化ルーチンと比較して,高品質なデコイを効率よく生成できる。
  論文  参考訳（メタデータ） (2021-05-11T03:40:29Z)

関連論文リストは本サイト内にある論文のタイトル・アブストラクトから自動的に作成しています。

指定された論文の情報です。
本サイトの運営者は本サイト（すべての情報・翻訳含む）の品質を保証せず、本サイト（すべての情報・翻訳含む）を使用して発生したあらゆる結果について一切の責任を負いません。