Fugu-MT 論文翻訳(概要): Learning the Shared Latent Structure of Cryo-EM Inverse Problems

論文の概要: Learning the Shared Latent Structure of Cryo-EM Inverse Problems

arxiv url: http://arxiv.org/abs/2610.22523v1
Date: Thu, 15 Oct 2026 18:17:29 GMT
ステータス: 翻訳完了
システム内更新日: 2026-10-20 00:56:07.620723
Title: Learning the Shared Latent Structure of Cryo-EM Inverse Problems
Title（参考訳）: Cryo-EM逆問題における共有潜在構造学習
Abstract要約: 複数のCreo-EM逆問題にまたがる生物学的情報を取得する表現の学習方法を示す。 EMberは、コンフォメーションとコンフォメーションの差別における既存の手法を14.85と14.26のパーセンテージで改善している。本稿では,生物情報を捉えた表現を学習し,複数のCryo-EM逆問題に応用する方法を示す。
参考スコア（独自算出の注目度）: 13.679630136882606
License: http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
Abstract: Understanding biomolecular function requires characterizing three-dimensional structure and conformational variability, for which cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is a powerful tool. Cryo-EM produces noisy two-dimensional particle images in which molecular structure, particle pose, and imaging conditions are jointly encoded. Recovering biological information from these observations spans inverse problems including pose estimation, heterogeneity analysis, and reconstruction. These tasks are usually addressed independently despite shared protein structure and image formation, motivating a common representation across inverse problems. Since biologically meaningful differences may be spatially localized, we study self-distillation with complementary global and masked patch objectives. Because experimental dataset discrimination can reflect acquisition-specific cues, we develop controlled synthetic and experimental evaluations and find that structural discrimination benefits from dense spatial features. We introduce the EMber family of vision transformers, pre-trained on >50 million experimental particle images from 214 EMPIAR datasets together with simulated projections from 268,000 molecular assemblies. EMber improves upon existing methods at conformational and compositional discrimination by 14.85 and 14.26 percentage points, estimates conformational populations to within 1.59pp error with a linear probe, and produces particle assignments yielding reference-quality reconstructions in fewer epochs. We demonstrate how to learn representations that capture biological information for use across multiple cryo-EM inverse problems.
Abstract（参考訳）: 生体分子機能を理解するには、低温電子顕微鏡(cryo-EM)が強力なツールである3次元構造と共形可変性を特徴づける必要がある。 Cryo-EMは、分子構造、粒子のポーズ、撮像条件を共に符号化したノイズの多い2次元粒子画像を生成する。これらの観測から生物学的情報を復元することは、ポーズ推定、不均一性分析、再構成などの逆問題にまたがる。これらのタスクは通常、共有タンパク質の構造と画像形成にもかかわらず独立して対処され、逆問題にまたがる共通の表現を動機付けている。生物学的に有意な差異は空間的局所化される可能性があるため、補完的な大域的および仮面的パッチ目標による自己蒸留について検討する。実験データセットの識別は, 獲得固有の手がかりを反映できるため, 制御された合成および実験評価を開発し, 密集した空間的特徴による構造的識別の利点を見出した。 214個のEMPIARデータセットから5000万個の実験粒子画像と268,000個の分子集合からのシミュレーションプロジェクションを事前学習したEMberファミリーの視覚トランスフォーマーを紹介した。 EMberは、コンフォメーションとコンフォメーションの差別を14.85と14.26のパーセンテージで改善し、コンフォメーションの集団を1.59ppの誤差で線形プローブで推定し、より少ないエポックで基準品質の再構成をもたらす粒子割り当てを生成する。本稿では,生物情報を捉えた表現を学習し,複数のCryo-EM逆問題に応用する方法を示す。

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