Fugu-MT 論文翻訳(概要): Data-driven Discovery of Biophysical T Cell Receptor Co-specificity Rules

論文の概要: Data-driven Discovery of Biophysical T Cell Receptor Co-specificity Rules

arxiv url: http://arxiv.org/abs/2412.13722v1
Date: Wed, 18 Dec 2024 11:03:26 GMT
ステータス: 翻訳完了
システム内更新日: 2024-12-19 13:22:53.713775
Title: Data-driven Discovery of Biophysical T Cell Receptor Co-specificity Rules
Title（参考訳）: データによる生体物理T細胞受容体共特異性規則の発見
Authors: Andrew G. T. Pyo, Yuta Nagano, Martina Milighetti, James Henderson, Curtis G. Callan Jr., Benny Chain, Ned S. Wingreen, Andreas Tiffeau-Mayer,
Abstract要約: 本稿では,TCRがリガンドに特異性を共有するかどうかを予測する,生物物理規則の発見のための最適化フレームワークを提案する。このフレームワークをSARS-CoV-2ペプチドのコレクションに関連するTCRに適用することにより、共特異性は受容体間のアミノ酸相違のタイプと位置に依存するかを確立する。本分析により, 置換アミノ酸間の立体特性のマッチングは, より顕著に進化置換性を決定する疎水性特性とは対照的に, 重要な受容体共特異性であることが明らかとなった。
参考スコア（独自算出の注目度）: 6.542616205670891
License:
Abstract: The biophysical interactions between the T cell receptor (TCR) and its ligands determine the specificity of the cellular immune response. However, the immense diversity of receptors and ligands has made it challenging to discover generalizable rules across the distinct binding affinity landscapes created by different ligands. Here, we present an optimization framework for discovering biophysical rules that predict whether TCRs share specificity to a ligand. Applying this framework to TCRs associated with a collection of SARS-CoV-2 peptides we establish how co-specificity depends on the type and position of amino-acid differences between receptors. We also demonstrate that the inferred rules generalize to ligands not seen during training. Our analysis reveals that matching of steric properties between substituted amino acids is important for receptor co-specificity, in contrast with the hydrophobic properties that more prominently determine evolutionary substitutability. We furthermore find that positions not in direct contact with the peptide still significantly impact specificity. These findings highlight the potential for data-driven approaches to uncover the molecular mechanisms underpinning the specificity of adaptive immune responses.
Abstract（参考訳）: T細胞受容体(TCR)とそのリガンド間の生物学的相互作用は、細胞免疫応答の特異性を決定する。しかし、受容体とリガンドの膨大な多様性は、異なるリガンドによって生成される異なる結合親和性景観にまたがる一般化可能な規則の発見を困難にしている。本稿では,TCRがリガンドに特異性を共有しているかどうかを予測する,生物物理規則の発見のための最適化フレームワークを提案する。このフレームワークをSARS-CoV-2ペプチドのコレクションに関連するTCRに適用することにより、共特異性は受容体間のアミノ酸相違のタイプと位置に依存するかを確立する。また、推定規則がトレーニング中に見えないリガンドに一般化されることも示している。本分析により, 置換アミノ酸間の立体特性のマッチングは, より顕著に進化置換性を決定する疎水性特性とは対照的に, 受容体共特異性において重要であることが明らかとなった。さらに,ペプチドと直接接触しない位置が,特異性に有意な影響を与えていることが判明した。これらの知見は、適応免疫応答の特異性を支える分子機構を明らかにするためのデータ駆動アプローチの可能性を明らかにする。

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